3.3 Изменения белков пищевых продуктов

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и живот­ных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокис­лот.

Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксиль­ной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).

В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в по­строении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в на­шем организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включа­ют условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синте­зируются в детском организме. Аминокислотный состав белков оп­ределяет биологическую ценность пищи.

По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при перера­ботке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в раз­личных растворителях. По этому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наиболь­шей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульо­нов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) иг­рают значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.

Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, со­держащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — глав­ный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.

Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются фер­ментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при учас­тии ферментов. Ферменты являются строго специфическими со­единениями и катализируют определенную реакцию между конк­ретными соединениями.

Ферменты по их функциям классифицируют следующим об­разом:

1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные фермен­ты;

2. Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос атом­ных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;

3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление орга­нических соединений при участии воды;

4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;

5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения орга­нических соединений в их изомеры;

6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соедине­ние двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нукле-озидтрифосфатах.

Из других важных свойств, которые белки проявляют при пере­работке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.

Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей.

В растворах небольшой концентрации молекулы белка полно- стью гидратированы.

В концентрированных белковых растворах и обводненных бел- ковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков.

Дополнительная гидратация белков в концентрированных рас- творах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.

В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды.

Способность белка образовывать студень обусловлена конфи- гурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия моле- кул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студ- ня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства продуктов обводнены больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофиб- риллах мышечных волокон теплокровных животных содержится ( 15 — 20)% белков, в саркоплазме — (25 — 30)%,

Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно про- цессов растворений и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кули- нарной обработки.

Дополнительная гидратация белков имеет место при добавле- нии к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифш- тексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей — 20%.

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину.

От степени гидратации белков зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность.

Денатурация белков — сложный процесс, при котором под вли­янием температуры, механического воздействия, химических аген­тов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменя­ются.

Наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые сла- бые поперечные связи между полипептидными цепями (напри- мер, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого из- меняется конформация полипептидных цепей в белковой моле- куле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (кова- лентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плав- ления, так как в результате разрушения большого числа попереч- ных связей между полипептидными цепями фибриллярная струк- тура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплош- ную стекловидную массу.

В молекулярной перестройке белков при денатурации актив- ная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании но- вой конформационной структуры денатурированного белка. Пол- ностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагре- вании до температуры 100⁰С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.

Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены).

Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превы- шает 1%.

При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе.

Белки в состоянии более или менее обводненных студней при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегид- ратация с отделением жидкости в окружающую среду. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от темпера- туры, рН среды и продолжительности нагревания.

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплот- нением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, вы- деленный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50⁰ С, в нейтральной (рН 7,0) при 80⁰ С.

Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное измене- ние реакции среды широко используется в технологии для улучше- ния качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в ре- зультате чего готовый продукт получается более нежным.

Пенообразование — способность белков образовывать высоко­концентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изде­лий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).

Деструкция. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разру­шаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.

Для доведения продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при темпе- ратурах, близких к 100⁰С, более или менее продолжительное вре- мя. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, угле- кислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водораство- римых азотистых веществ. Примером деструкции денатурирован- ного белка является переход коллагена в глютин.

Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных свя- зей в белках происходит при участии протеолитических фермен- тов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клет- ками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высо- кого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.).

В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитиче- ских ферментов является целенаправленным приемом, способст- вующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов пита- ния. Примером может служить применение препаратов протеоли- тических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.

Для взрослого человека достаточно (1 —1,5) г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно (85 — 100) г. Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и бе­лок пищи необходим не только для поддержания азотного равно­весия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, вос­палению кожных покровов, малокровию, понижению сопротив­ляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.

Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Боль­шинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от об­щего количества белков в рационе. Опыты показали, что один жи­вотный или один растительный белок обладают меньшей биоло­гической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении.

Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофе­лем), хлеб с молоком и т.д.

Проблема повышения биологической ценности продуктов пи­тания издавна является предметом серьезных научных исследова­ний. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается де­фицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повы­шение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (напри­мер, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. При­менение натуральных продуктов представляет несомненные пре­имущества перед обогащением продуктов химическими препара­тами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.