Функции ферментов
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее.
Классификация:
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза
Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.
Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворенных солей (ионной силы раствора) и др.
Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».
Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.
Еще шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.
Микроорганизмы способны синтезировать разнообразные ферменты. В зависимости от состава питательной среды и условий культивирования они легко переключаются с синтеза одного фермента на другой.
Продуцентами ферментов могут быть бактерии, грибы, дрожжи и актиномицеты. Для промышленного получения ферментных препаратов используются как природные штаммы микроорганизмов, выделенные из естественных сред, так и мутантные, селекционированные воздействием на природные физических и химических мутагенов.
Микроорганизмы синтезируют одновременно комплекс ферментов, но некоторые из них, особенно мутантные штаммы, продуцируют в значительных количествах лишь один фермент. Для лучшего использования крахмалсодержащего сырья в спиртовом производстве осахаривающие материалы должны содержать не только амилолитические ферменты, но и ферменты, гидролизующие другие углеводы сырья — целлюлозу и гемицеллюлозы. Для обеспечения дрожжей азотистым питанием имеют значение и протеолитические.
Несмотря на то, что для успешного осахаривания нужен комплекс ферментов, отбор микроорганизмов-продуцентов до сих пор проводился главным образом по высокой активности амилолитических ферментов — a-амилазы, глюкоамилазы и в более ранних работах — олиго-1,6-глюкозидазы (декстриназы).
12. Ферментные препараты - это группа фармакологических средств, способствующих улучшению процесса пищеварения.
- 1. Спиртовое брожение
- 2. Молочнокислое брожение
- Виды молочнокислого брожения
- Гомоферментативное молочнокислое брожение
- Гетероферментативное молочнокислое брожение
- Значение молочнокислого брожения для человека
- 3. Пропионовокислое брожение
- 4. Получение пищевого уксуса
- 5. Получение органических кислот. История создания производства лимонной кислоты. Продуценты лимонной кислоты.
- 7. Антибиотики в пищевой и консервной промышленности
- 8. Получение витаминов и каротиноидов.
- 9. Использование витаминов и каротиноидов в пищевой промышленности
- 10. Аминокислоты
- Применение аминокислот
- 11. Ферменты. Особенности ферментов микроорганизмов.
- Функции ферментов
- Состав ферментных препаратов
- 13. Микробиологическое производство белков, жиров, полисахаридов.
- 14. Микробиологические основы молочного производства. Микрофлора заквасок.
- 15. Кисломолочные продукты
- 16. Требования к качеству кисломолочных продуктов. Пороки.
- 18. Технология производства сыра
- 19. Классификация сыров
- 20. Органолептическая оценка сыров
- 21. Пороки сыра
- 22. Условия транспортирования и сроки хранения сыров
- 23. Дрожжевое производство. Сущность технологического процесса
- Применение
- Хлебопечение
- Виноделие
- Промышленное производство спирта
- Применение в медицине
- 24. Микроорганизмы, используемые в дрожжевом производстве. Микроорганизмы – вредители производства.
- 25. Контроль готовой продукции.
- 26. Хлебопекарное производство.
- 27. Основные микроорганизмы хлебопекарного производства. Микроорганизмы – вредители.
- Микроорганизмы - вредители хлебопекарного производства.
- 28. Требования к качеству хлеба и хлебобулочных изделий.
- 29. Дефекты и болезни хлеба. Контроль готовой продукции хлеба.
- 30. Хранение хлеба и хлебобулочных изделий.