Ферменты

Ферменты представляют собой высокоспециализированные катализаторы белковой природы, которые ускоряют химические реакции в животных и растительных организмах.

Ферменты являются движущей силой биохимических процессов в живых организмах. В зависимости от природы и назначения ферменты могут выделяться в окружающую среду или удерживаться внутри клетки. Они не утрачивают каталитической способности, и после выделения из организма. На этом основано их использование в пищевой промышленности, легкой и медицинской.

Наряду с тем, что ферменты играют решающую роль в живых организмах, им принадлежит видное место при производстве пищевых продуктов и изделий других отраслей.

Производство этилового спирта, пива, вина, чая, хлеба, кисломолочных продуктов и многих других основано на действии ферментов.

Ферменты участвуют в созревании и перезревании плодов и овощей, созревании и порче мяса, сохраняемости зерна.

В некоторых случаях присутствие ферментов в процессе переработки продуктов бывает нежелательным. Например, реакция ферментативного потемнения плодов и овощей в результате воздействия фермента полифенолоксидазы или прогоркание жиров муки в результате действия присутствующих в зародыше зерна ферментов липазы и липооксидазы.

В настоящее время из биологических объектов выделено около 3500 и изучено несколько сотен ферментов.

Важной характерной особенностью ферментов является специфичность их действия. Так, ферменты, ускоряющие гидролиз белков, не оказывают ни какого влияния на гидролиз крахмала, и наоборот.

По степени специфичности ферменты различают между собой. Одни ферменты катализируют единственную реакцию, а другие большое число реакций.

Ферменты делят на два больших класса – однокомпонентные, состоящие только из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части (простетической). Белки ферментов могут быть простыми (протеинами) и сложными (протеидами). Активную простетическую группу фермента называют агоном, а белковый носитель – фероном.

Прочность связи простетической группы (агона) с фероном у разных ферментов неодинакова. При слабой связи происходит диссоциация фермента на белковую и простетическую часть, которую называют коферментом.

Каждая из образовавшихся групп проявляет каталитическую активность. Большинство ферментов имеют большой молекулярный вес. Многие ферменты содержат металлы, которые принимают участие в каталитическом действии. В чистом виде все ферменты являются кристаллами. Каталитические реакции осуществляются на поверхности молекул ферментов. Свойства ферментов обусловлены в первую очередь наличием особо активных центров на поверхности белковой молекулы – радикалов, аминокислот или особых химических группировок.

Общие свойства ферментов вытекают из их белковой природы:

1) ферменты термолабильны.

При повышении температуры до определенных пределов активность ферментов усиливается. При достижении оптимальной для фермента температуры его каталитическая активность бывает наиболее высокой. Оптимальная температура для многих ферментов лежит чаще всего в пределах от 40 до 50 ^оС.

В интервале температур от 0 до 50 ^оС при повышении или понижении температуры на каждые 10 ^оС активность ферментов возрастаем или соответственно падает в 1,4 – 2 раза. При температуре от 80 до 100 ^оС ферменты обычно полностью теряют каталитические свойства в связи с денатурацией белка.

Температура инактивации у разных ферментов неодинакова. В сухом виде ферменты могут переносить нагрев до более высоких температур.

2) активность ферментов зависит от рН среды и влажности, в которой они действуют. Ферменты изменяют свою растворимость, осмотическое давление, вязкость и другие свойства под влиянием рН среды. Ферменты проявляют свою оптимальную активность только в определенных, свойственных им пределах рН.

Так пепсин, который выделяется в сильнокислую среду желудка, имеет оптимум активности при рН 1,5 и 2,5.

Большинство ферментов бывают наиболее активными в нейтральных, слабощелочных или слабокислых средах. По мере сдвига значения рН от оптимальной в кислую или щелочную сторону активность падает.

3) на ферменты оказывают влияние активаторы и ингибиторы, которые могут усиливать или ослаблять и даже прекращать их деятельность.

Активаторами являются ионы металлов (магний, кальций, железо, натрий, медь) и соединения, содержащие сульфгидрильные группы. Различают ингибиторы общего и специфического действия.

К общим ингибиторам, которые подавляют действие всех ферментов, относят соли тяжелых металлов (ртути, свинца, серебра), трихлоруксусную кислоту и танин.

Специфические ингибиторы действуют только на определенные ферменты. Так, синильная кислота действует только на окислительные ферменты.

Сущность действия ингибиторов состоит в том, что они соединяются с активными группами или активными центрами молекулы фермента.

По современной классификации все ферменты делят на шесть классов:

1. оксидоредуктазы;

2. трансферазы;

3. гидролазы;

4. липазы;

5. изомеразы:

6. лигазы.

Классификация ферментов основана на характере их действия. Каждый класс подразделяют на подклассы, а подкласс – на группы.

Оксидоредуктазы. Эти ферменты, катализируют окислительно-восстановительные реакции, которые происходят в живых организмах. Оксидоредуктазы делят на 14 подклассов. Роль оксидоредуктаз в живых тканях выполняют обширные группы дегидрогеназ и оксидаз, которые носят название в зависимости от окисляемого ими субстрата.

Так, фермент дегидрирующий этиловый спирт называется алкогольдегидрогеназой.

Трансферазы (или ферменты переноса). Они ускоряют перенос целых атомных групп от одного соединения к другому. Трансферазы в зависимости от характера различаются: аминотрансферазы, фосфортрансферазф, глюкозилтрансферазы, ацилтрансферазы.

Гидролазы. Эти ферменты катализируют гидролиз, а иногда и синтез органических соединений при участии воды.

Гидролазы делят на ферменты, гидролизующие гликозидные связи, подобные тем, которые встречаются в крахмале и целлюлозе и других полисахаридов. Эти же ферменты гидролизуют пептидные связи в белках, а также сложные эфиры. Наиболее важными являются 4 подкласса: эстеразы, карбогидразы, амидазы, пептидазы.

Липазы. Они объединяют ферменты, ускоряющие негидролитические реакции распада органических веществ с отщеплением воды, СО₂ , NН₃ или др.

В результате действия этих ферментов образуются двойные связи.

Изомеразы. Ферменты катализируют превращение органических соединений в их изомеры. В отличие от трансфераз изомеразы катализируют перенос групп только внутри молекулы.

Лигазы (синтетазы). Они представляют собой большую группу ферментов, ускоряющих синтез сложных органических соединений из более простых.