Азотистые вещества

Азотистые соединения составляют значительную часть сухого вещества пищевых продуктов. К ним относятся белки, аминокислоты, амиды аминокислот, нуклеиновые кислоты, аммиачные соединения, нитраты, нитриты и др.

Из азотистых соединений наиболее важное значение для питания человека имеют белки, которые встречаются в пищевых продуктах в значительно больших количествах, чем другие азотистые вещества.

Аминокислоты являются основными структурными компонентами молекул белка.

Амиды аминокислот содержатся в растительных продуктах в качестве естественной составной части.

Аммиачные соединения встречаются в пищевых продуктах в малых количествах в виде аммиака и его производных.

Нитраты, т.е. соли азотной кислоты, в качестве естественного соединения пищевых продуктов, встречаются в незначительных количествах.

Нитриты вводят в очень малых количествах при посоле мяса и в колбасный фарш для придания мясу розового цвета.

Белки – наиболее сложные из азотистых соединений. Они являются важнейшими частями животных и растительных клеток. С белками связаны процессы обмена в организмах, способность к росту и размножению, раздражимость, защитная функция против микроорганизмов, создание опорных тканей – соединительных, хрящевых, костных, образование гормонов, антител, ферментов, участие в формирование клеточного субстрата.

Клетка любого растительного и животного организма содержит смесь разных белков в виде важнейшей части протоплазмы и клеточного ядра.

На особую роль белков указывал Энгельс: «Жизнь – есть способ существования тел». Белки непрерывно разрушаются, и поэтому организму необходимо их ресинтезировать, обновлять. В современном мире проблема белка является весьма актуальной. Особенно остро ощущает недостаток белка население малоразвитых стран, и в первую очередь бывших колоний. Растения способны синтезировать белки из углеводов и неорганических азотистых веществ, а организмы животных и человека для образования белков используют белки растений и животных.

Большинство белков относятся к гидофильным соединениям, способным вступать во взаимодействие с водой, которая при этом связывается белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул воды, ориентированных в пространстве определенным образом. При добавлении веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким веществам относятся спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов.

Гидрафильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы – гели. В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему подобную студню. Высушенный гель, помещенный в воду, жадно ее впитывает и набухает. Явление, обратное набуханию – отделение воды от геля – называется синерезисом.

С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих пищевых продуктов. Например, в хлебопечении и макаронном производстве. Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов (температуры, органических растворителей, кислот, солей) свертываются и выпадают в осадок. Это процесс носит название денатурации. Сущность процесса денатурации белков сводится к потере ими гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств. Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большинства белков денатурация наступает при температуре 50 – 60 ^оС. Различают обратимую и необратимую денатурацию белков.

Свойство белков денатурироваться имеет важное значение в ряде пищевых производств – при выпечке хлеба и кондитерских изделий, при сушке макарон, овощей, плодов, молока, рыбы, грибов и др.

Соли тяжелых металлов осаждают белки необратимо. Для обнаружения белков в растворах существуют различные приемы. Нагреванием растворов белков вызывают их денатурацию, добавлением содей тяжелых металлов в растворе получают осадки белков. В состав белков входит около 20 аминокислот и иногда еще два амида – аспарагин и глутамин. Однако известно мало белков, которые содержали бы все аминокислоты. Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью:

Н О

÷ ÷÷

- N - С

Такая связь образуется после выделения молекулы воды за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. Продукт соединения аминокислот называется пептидом. Продукты соединения многих аминокислот – полипептидом. Белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.

Все белки по форме молекул делят на две группы: фибриллярные и глобулярные. Молекулы фибрил белков представляют собой нитевидно вытянутые полипептидные цепи. Молекулы глобулярных белков могут иметь форму от шаровидной до веретенообразной вытянутой до палочковидной. Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность.

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков.

Составом и последовательностью аминокислот обусловлена первичная. Пептидная цепь, закрученная в спираль – вторичная. Если белковые молекулы изгибаются наподобие жгута и укладывается в клубок, образуя глобулу, то такую структуру называют третичной. Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, функционирующие как единое целое, такие комплексы называют четвертичной структурой белка.

Классификация. Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеиноиды. Простые белки при гидролизе образуют только аминокислоты. Сложные – простые + небелковая группа (простетическая). Сложные – фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеидлы. Незаменимые аминокислоты: триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, треонин, валин.

Суточная потребность – 90 – 100 г.