Глава 4. Процессы, формирующие качество кулинарной продукции 55

аминокислот, соединенных пептидной связью. От набора ами­нокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят инди­видуальные свойства белков.

По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна.

По растворимости все белки делятся на следующие группы:

• растворимые в воде — альбумины;

• растворимые в солевых растворах — глобулины;

• растворимые в спирте — проламины;

• растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

♦ первичная — последовательное соединение аминокис­ лотных остатков в полипептидной цепи;

♦ вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

♦ третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­ булу;

♦ четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­ тичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот-¹-ными и аминогруппами, в результате чего они амфотер-н ы, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис­ ло положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз­ кость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. _ч

Наиболее важными технологическими свойства­ми белков являются: гидратация (набухание в воде), денату­рация, способность образовывать пены, деструкция и др.

Гидратация и дегидратация белков. Гидратацией называется способность белков прочно связывать значитель­ное количество влаги.

5*

56

Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофиль­ные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают мо­лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэ-лектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным ча­стицам слипаться и выпадать в осадок.

В растворах с малой концентрацией белка (например, мо­локо) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать вла­гу, реологические свойства теста и т. д.

Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов живот­ного происхождения, различных видов теста, набухание бел­ков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.

Дегидратацией называется потеря белками связан­ной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механическо­го воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естествен­ной) пространственной структуры. Первичная структура, а сле­довательно, и химический состав белка не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще все­го вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фиб­риллярных белках происходит по-разному. В глобулярных бел­ках при нагревании усиливается тепловое движение полипеп­тидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-